деления для регенерации.
• Ферменты (в частности, матричные металлопротеиназы) – белки, которые ускоряют все реакции, протекающие в клетках: и синтез новых веществ, и их расщепление. С их помощью клетка разрезает компоненты матрикса, чтобы продвигаться через «заросли пружин».
Основные клетки соединительных тканей – фибробласты. Они постоянно производят и выделяют в окружающее пространство молекулы матрикса, что обеспечивает его своевременное обновление. Фибробласты – фабрики по обновлению межклеточного матрикса, это их основная функция.
Впрочем, в отдельных тканях и органах основные клетки матрикса не всегда именно фибробласты. Внеклеточный матрикс, формируемый хондроцитами, – это хрящ; остеобластами – кость. А плазма – это межклеточный матрикс крови, хоть и жидкий.
Коллагеновые волокна
Коллаген – основной структурный белок матрикса. Его очень много: 25–33 % всех белков организма2, или 70–80 % белков дермы кожи.
Коллаген входит в состав хрящей, суставов, костей, волос, ногтей и даже глазных яблок. Он придает тканям эластичность и прочность. Это, как правило, длинная нитеподобная молекула, которая по-разному уложена в различных тканях: в коже коллаген образует трехмерную сеть из нитей, а вот в костях нити лежат параллельно, смещенные в шахматном порядке и плотно сжатые между собой.
Свое название коллаген получил от греческого слова κόλλα («клей»), поскольку именно для производства клея его использовали первое время, получая путем вываривания из хрящей и кожи лошадей.
В зависимости от степени минерализации, богатые коллагеном ткани могут быть очень жесткими, как кость, или более эластичными, как сухожилия. Часто ткани эластичны в начале жизни, однако постепенно минерализуются. Так, например, происходит с сердечными клапанами: коллаген в них с возрастом кальцифицируется, что приводит к снижению сердечной функции.
В настоящее время известно 28 типов коллагена. Они отличаются друг от друга аминокислотными последовательностями, степенью модификации (интенсивности гидроксилирования или гликозилирования) и тем, какого типа структуры они образуют.
Типы коллагена I, II, III, V, XI формируют длинные нити-фибриллы. Из IV типа получаются пленки, а из VII – якорные фибриллы. Остальные типы – короткие цепочки, фибриллы в форме спиралей, а также сетеобразующий и трансмембранный коллаген.
Более 90 % всего коллагена человека приходится на I, самый прочный из всех (рис. 1), II, III и IV типы[5].
В основе структуры коллагена – аминокислоты. Они сначала собираются в нити-фибриллы (они же микрофибриллы) диаметром 1,5 нм, длиной порядка 300 нм. Фибриллы при ближайшем рассмотрении представляют собой спирали из трех нитей: двух одинаковых (альфа пептид-1) и одной немного химически отличающейся (альфа пептид-2). Фибриллы, в свою очередь, образуют пучки – это и есть волокна коллагена.
Каждый тип коллагена организуется в свой тип коллагеновых волокон.
Рисунок 1. Структура коллагена