положено: приобретает протон. Еще одна положительно заряженная аминокислота – аргинин, радикал которого включает довольно редкую (больше она нам нигде не встретится) гуанидиновую группу – NH – C(NH) – NH2, тоже охотно присоединяющую протон.
Таким образом, аминокислоты, из которых состоят белки, можно поделить на четыре категории: гидрофобные, гидрофильные нейтральные, положительно заряженные и отрицательно заряженные. Разумеется, все эти различия касаются только той части молекулы аминокислоты, которую мы назвали радикалом (R). “Базовая” часть (включающая атом углерода, атом водорода, карбоксильную группу и аминогруппу) во всех рассмотренных нами протеиногенных аминокислотах одна и та же. Особое положение занимает разве что самая простая из всех возможных аминокислот – глицин, у которого вместо радикала атом водорода.
Аминокислоты и связи
Итак, любой белок – это полипептид, то есть цепочка аминокислот, соединенных пептидными связями. На самом деле теоретически можно придумать полипептид, не являющийся белком, но мы сейчас поступим проще и будем считать, что эти слова – синонимы. В подавляющем большинстве тех случаев, которые нам могут встретиться, так оно и есть.
Для начала представим, что молекулу полипептида бросили в воду. Очевидно, что она не останется там вытянутой в прямую линию, а будет как-то сворачиваться. Это сворачивание будет зависеть от взаимодействия аминокислотных остатков как с молекулами воды, так и между собой. В целом пептидная цепь устроена довольно просто: ее “скелет” образуют пептидные группы, соединяющие между собой альфа-атомы углерода, а радикалы торчат в стороны. Все эти части огромной молекулы как-то размещаются в пространстве относительно друг друга, и в результате белок приобретает свою трехмерную форму – как обычно говорят, конформацию. Белок с нарушенной конформацией, как правило, совершенно бесполезен для организма. Поэтому соблюдение конформации – это очень важно.
Как же она складывается? Есть четыре типа взаимодействий между аминокислотами, определяющих объемную структуру белка, в который они входят.
Во-первых, это водородные связи (см. главу 2). В белке их обычно много, они возникают и между пептидными группами, и между боковыми цепями аминокислот (“боковая цепь” и “радикал” – в данном случае синонимы). Особенно это относится к тем аминокислотам, радикалы которых нейтральны и гидрофильны – вроде, например, серина или тирозина.
Во-вторых, это гидрофобное притяжение между углеводородными радикалами, принадлежащими таким аминокислотам, как валин, лейцин или фенилаланин. Вода выталкивает эти радикалы точно так же, как вытолкнула бы обычные молекулы углеводородов, и они отлично слипаются вместе, если оказываются при сворачивании белковой молекулы близко друг к другу. А тем самым они это сворачивание и закрепляют.
В-третьих, существует электростатическое притяжение между положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями. Если, например, глутамат (радикал которого заряжен отрицательно)