grupo de aminoácidos lo integran la leucina, la valina y la isoleucina (aminoácidos esenciales que no pueden ser sintetizados por el organismo). Estos aminoácidos tienen la particularidad de que pueden ser oxidados en los músculos esqueléticos, un proceso que se inicia con la transferencia enzimática de un grupo amino. Como resultado de la transaminación de los aminoácidos de cadena ramificada, se forman glutamato y α-cetoácido. El glutamato puede donar nitrógeno al piruvato o al oxalacetato, y formar alanina o glutamina, respectivamente. El siguiente paso en el catabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada es catalizado por la enzima deshidrogenasa, que también actúa como descarboxilasa. El paso de la deshidrogenasa es limitante en el catabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada durante el ejercicio y la recuperación (Kasperek, 1989). Este paso es ligeramente diferente para cada uno de los tres aminoácidos esenciales. El 2-cetoisocapronato es el cetoácido formado como resultado de la transaminación de la leucina. Los átomos de carbono de la leucina, presentes al final de la transformación enzimática del 2-cetoisocapronato, se convierten en acetilcoenzima-A (CoA) o acetoacetato, que a su vez se introducen en ciclo de los ácidos de tres carbonos y son oxidados. La isoleucina forma acetil-CoA y succinil-CoA; la primera es oxidada y la segunda puede ser convertida en glucosa. La valina produce sólo succinil-CoA y en consecuencia, proporciona material sólo para la gluconeogénesis (véase Brooks et al., 1996).
Aunque los músculos esqueléticos utilizan seis aminoácidos (alanina, aspartato, glutamina, isoleucina, leucina y valina), los aminoácidos de cadena ramificada son los más importantes y proporcionan los sustratos para la oxidación durante el ejercicio. La oxidación total de 1 mol de leucina, isolucina y valina proporcionan 43, 42 y 32 moles de ATP, respectivamente (véase Graham et al., 1995). Estas cantidades hacen referencia a la energía liberada en la oxidación de los aminoácidos de cadena ramificada y los aminoácidos utilizados para la gluconeogénesis. Los aminoácidos pueden contribuir desde un 3 hasta un 18% al total de energía necesaria durante el ejercicio prolongado (Poortmans 1984; Dohm 1986; Brooks 1987).
Los experimentos realizados sobre el control de la producción de 13CO2 o 14CO2 a partir de la administración de un aminoácido de cadena ramificada marcado mostraron que el aminoácido oxidado en mayor proporción es la leucina. La oxidación de la leucina aumenta durante el ejercicio en roedores (Lemon y col 1982; Hood y Terjung, 1987a) y en el ser humano (Hagg et al., 1982; Wolfe et al., 1982; Knopik et al., 1991). La mayor oxidación de la leucina se da en el músculo esquelético activo, ubicación que quedó convincentemente demostrada en la perfusión en los músculos de los muslos de ratas durante una estimulación eléctrica. Los cálculos, basados en el aumento de la oxidación de la leucina en los músculos, mostraron que la oxidación de la leucina en los músculos determina de manera fiable el índice de oxidación de la leucina en todo el organismo (Hood y Terjung, 1987b).
El alcance de la oxidación de los aminoácidos de cadena ramificada depende de la intensidad y la duración del ejercicio (Millward et al., 1982; Henderson et al., 1985). También se encontró una relación lineal entre la intensidad del ejercicio y la oxidación de la leucina en el intervalo del 25 al 89% del
Se ha demostrado que la oxidación de la leucina al mismo
Los aminoácidos de cadena ramificada para la oxidación proceden de fuentes intra y extramusculares. Las fuentes intramusculares son una reserva intramuscular de aminoácidos libres y los aminoácidos libres liberados en la degradación de las proteínas en otros tejidos. La fuente extramuscular está considerada significativamente mayor que la intramuscular (Graham et al., 1995) y consiste en la entrada de aminoácidos de cadena ramificada procedentes del plasma sanguíneo en las fibras musculares. De hecho, se ha evidenciado una intensa entrada de aminoácidos de cadena ramificada procedentes del plasma sanguíneo en las fibras musculares (véase Poortmans, 1984; Graham et al., 1995). El depósito plasmático de aminoácidos libres depende de la degradación de las proteínas en los distintos tejidos, incluidos los músculos esqueléticos en reposo y la absorción de aminoácidos en el tubo digestivo. El hígado humano presenta una escasa actividad del aminoácido de cadena ramificada transferasa. Por tanto, la tasa de consumo hepático de aminoácidos de cadena ramificada es modesto y afecta rápidamente a los niveles circulatorios de estos aminoácidos (Wahren et al., 1975). Durante el ejercicio prolongado, existe la posibilidad de una liberación de aminoácidos de cadena ramificada procedentes del hígado (Ahlborg et al., 1974). La afluencia de aminoácidos de cadena ramificada al interior de los músculos esqueléticos puede compensarse debido a su oxidación sin cambio de la cantidad de su depósito intramuscular (MacLean et al., 1991). En algunos estudios, se ha hallado incluso un incremento del contenido en aminoácidos libres de cadena ramificada de los músculos esqueléticos (Dohm et al., 1981; Eller y Viru, 1983). Estos resultados indican la posibilidad de que la intensidad del ejercicio y/o su duración influyan en la abundancia de aminoácidos de cadena ramificada. Rennie et al., (1989) señalaron que, al menos en el ser humano, el incremento del contenido muscular en aminoácidos de cadena ramificada aparece al principio del ejercicio, mientras que durante el ejercicio prolongado las reservas disminuyen (Rennie et al., 1980, 1981).
También se han encontrado cambios similares de los niveles plasmáticos de aminoácidos de cadena ramificada durante el ejercicio: un incremento al principio del ejercicio que es sustituido por una disminución tras la realización de una cierta cantidad de trabajo (Rennie et al., 1980). El aumento de los aminoácidos de cadena ramificada con ejercicios intensos de corta duración es atribuido a una alteración del intercambio esplácnico más que a un aumento de su liberación desde los tejidos periféricos (Felig y Wahren, 1971).
Al final de la Maratón de Estocolmo, se encontró una significativa reducción del contenido en aminoácidos de cadena ramificada (Parry-Billings et al., 1990). No obstante, los resultados de la Colmar Ultra Triatlón mostraron que sólo descendía significativamente el nivel de valina, pero no el nivel de leucina e isoleucina (Lehmann et al., 1995). Tras la Maratón de Boston, no se observó ningún cambio en los niveles sanguíneos de leucina, isoleucina y valina (Conlay et al., 1989).
La valoración de la dinámica de la leucina es importante para la comprensión del metabolismo de los aminoácidos. En el entrenamiento, el principal significado del control del nivel plasmático de la leucina es establecer la carencia crítica en el suministro de aminoácidos de cadena ramificada que daría lugar a una exagerada degradación de las proteínas en los músculos. No obstante, para llegar a unas conclusiones convincentes, es necesario saber cuánto debe descender la concentración de leucina en el plasma sanguíneo para que aumente el catabolismo proteico.
Alanina
La alanina es sintetizada principalmente en el tejido muscular mediante la combinación de piruvato y un grupo amino. Durante el ejercicio, el piruvato se forma como resultado de la glucogenólisis o degradación de la glucosa sanguínea. Perriello et al., (1995) hallaron que el 42% de la alanina liberada por el músculo humano estaba formada a expensas del piruvato derivado de la glucosa sanguínea. El resto de la alanina liberada por el músculo estaba sintetizada a partir del piruvato procedente del glucógeno muscular. Los grupos amino necesarios para la síntesis de alanina