Сборник задач и упражнений по биохимии для студентов медицинских специальностей
то, что исследуемый гемоглобин имеет пониженное сродство к кислороду. Это затрудняет связывание гемоглобина с кислородом (для достижения того же насыщения кислородом требуется более высокое парциальное давление кислорода), но облегчает выделение гемоглобином связанного с ним кислорода.
Заполните недостающие параметры в таблице, описывающей графики зависимости насыщения гемоглобина кислородом в разных условиях.
Пояснение:
Серповидноклеточная анемия (рисунок картины крови ниже) – наследственная гемоглобинопатия, связанная с таким нарушением строения белка гемоглобина, при котором он приобретает особое кристаллическое строение. Форма гемоглобина больных – так называемый гемоглобин S.
Каковы биологические и физико-химические свойства гемоглобина в норме и что меняется при патологии? Дайте объяснение на основе схемы ниже:
Пояснение:
Талассемия (рисунок картины крови ниже) – генетическое заболевание, возникает при повреждении генов гемоглобина и тяжесть заболевания зависит от глубины поломки генов. При талассемии наблюдаются характерные изменения в клиническом анализе крови. Резко снижены количество эритроцитов, уровень гемоглобина (при тяжелых формах – иногда до 20–30 г/л) и цветовой показатель. Эритроциты крови уменьшенного размера, зачастую необычного вида – так называемые «мишеневидные».
Какова структура глобиновых цепей гемоглобина в норме? Опишите их.
На рисунке подпишите составные части гемоглобина:
В таблице представлены характеристики трёх белков.
В чем вы видите отличия между ними? Предложите методы, которые можно использовать для разделения этих белков. Дайте обоснование своему выбору.
Опишите особенности структуры и биологические функции каждого из представленных белков.
Решение:
Подпишите составные части гема. Найдите структуры пиррола, метиленовые мостики и остатки пропионовой кислоты.
Что является полярной частью молекулы?
Какова роль железа в этой структуре?
Назовите гемовые белки в организме человека.
Известно, что к металлопорфиринам относятся ферменты, принадлежащие к семейству цитохромов Р-450 (рис. ниже). Эти ферменты и существует в различных биообъектах (в растениях, бактериях и млекопитающих). Ферменты Р-450 играют ключевую роль в окислительной трансформации эндогенных и экзогенных молекул, а их активный центр содержит протопорфирин железа(III)-IX, ковалентно связанный с белком атомом серы проксимального цистеинового лиганда.
Предположите, с какими структурными особенностями Р-450 связана их способность участия в ОВР.
Объясните, остатки каких аминокислот в структуре белковой молекулы, могут давать гликоконьюгаты?
Составьте формулы продуктов взаимодействия