Сборник задач и упражнений по биохимии для студентов медицинских специальностей. Татьяна Александровна Лобаева

физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:

      Раздел 2. Аминокислоты и простые белки

ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?Основные термины и понятия

      Гидрофильность

      Гидрофобность

      Амфифильность (амфотерность)

      Аминокислоты

      Цвиттер-ион

      Пептидная (амидная) связь

      Пептиды

      Белки

      Нативная структура белка (активность)

      Денатурация белка

      Ренатурация

      Фолдинг белка

      Мисфолдинг белка

      Болезни, связанные с мисфолдингом белка

      Шапероны

      Денатурация, факторы денатурации (с причинами)

      Изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI)

      Олигомерный белок

      Белковая субъединица (протомер)

      Домен в молекуле белка

      Гистоны

      Глутатион

      Карнозин,

      Коллаген,

      Эластин,

      Пепсин

      Инсулин

      Биуретовая реакция

      Нингидриновая реакция

      Ксантопротеиновая реакция

      Реакция Фоля

      Заменимые аминокислоты (с перечислением)

      Незаменимые аминокислоты (с перечислением)

      Протеиногенные аминокислоты

      Непротеиногенные аминокислоты (с примерами)

      Нестандартные аминокислоты (примеры и функции)

      Физико-химические свойства аминокислот

      Диализ

      Хроматография

      Уровни структурной организации белка

      Первичная структура белка

      Вторичная структура белка

      Третичная структура белка

      Четвертичная структура белка

      Изоэлектрическая точка белка

      Альфа-спираль

      Бета-складчатость

      Связи, участвующие в стабилизации разных уровней структурной организации белка

Знать:

      Различные способы классификации аминокислот

      Амфотерность аминокислот

      Заменимость и незаменимость аминокислот

      Процесс биосинтеза белка

      Механизм образования пептидов в организме – прицельный (специфический) протеолиз белков или синтез ферментными системами из аминокислот

      Примеры непротеиногенных аминокислот (бета-аланин, орнитин, цитруллин, ГАМК) и их биологическую роль в организме,

      Роль шаперонов в фолдинге белков

      Уровни структурной организации белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)

      Строение и биологические свойства важнейших пептидов: вазопрессин, окситоцин, аспартам, глутатион, карнозин, ангиотензин

      Роль убиквитина в деградации внутриклеточных белков

      Протеинопатии

      Строение важнейших белков (коллаген, эластин, инсулин, пепсин, трипсин, лизоцим, гистоны,)

      Методы разделения и анализа аминокислот, белков (высаливание, хроматография, электрофорез, гель-фильтрация, ультрацентрифугирование, секвенирование)

      Методы очистки