Татьяна Александровна Лобаева

Рабочая тетрадь-тренажер по биохимии для студентов специальности «Лечебное дело»


Скачать книгу

_____________________________________

      _____________________________________

      и кишечного сока, участвуют в процессах минерализации, способны связывать патогены. Молекулярная масса муциновых комплексов достигает 20 Мда.

      Компоненты выбора:

      • слизистых

      • влажность

      • эластичность

      • прочность

      • желудочного

      • ликвора

      2. Присоединение углеводных цепей к полипептидам осуществляется посредством_____________________________________

      _____________________________________

      связи. К настоящему времени выявлено несколько способов соединения моносахаридов с аминокислотами. Наиболее распространены два типа присоединия: _____________________________________

      _____________________________________

      связь и _____________________________________

      _____________________________________

      связь. Реже встречается соединение посредством S-гликозидной связи по остаткам _____________________________________

      _____________________________________

      и С- гликозидной связи между остатками D- маннозы и триптофана

      • сложноэфирной

      • гликозидной

      • N – гликозидная

      • О- гликозидная

      • треонина

      • цистеина

ЗАДАНИЕ 12*

      Используя схему образования гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином и остатками аминокислот, составьте свои схемы возможных гликозидов между парами:

      Серин – глюкоза

      Аспарагин – галактоза

      Треонин – галактоза

      Глутамин – глюкоза

      Решение:

ЗАДАНИЕ 13

      Используя схему образования сложноэфирной связей связи между фосфорной кислотой и остатками аминокислот, составьте свои схемы возможных гликозидов между парами:

      Тирозин – фосфорная кислота

      Треонин – фосфорная кислота

      Решение:

      Тема 5, Ферменты

 ЧТО НЕОБХОДИМО ЗНАТЬ В ДАННОЙ ТЕМЕ?

      Основы биокатализа. Особенности ферментов как биокатализаторов: зависимость скорости реакции от физических и физико-химических условий среды (температура, ионная сила, рН); высокая избирательность (субстратная специфичность и специфичность действия). Активный центр, его адсорбционный и каталитический участки. Понятия о коферментах и кофакторах. Теория индуцированного соответствия. Отличия ферментов от неорганических катализаторов. Классификация и номенклатура ферментов. Активность ферментов, единицы ее измерения. Молекулярная и удельная активность фермента. Кинетика ферментативного катализа. Энергетический профиль химической реакции. Энергия активации, переходное состояние. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Регуляция ферментативной активности. Уравнение Лайнуивера-Берка, его графическое представление. Ингибирование по механизму обратной связи. Обратимое ингибирование фермента как механизм действия лекарственных препаратов. Изоферменты, их роль в клинической лабораторной диагностике. Понятие о рибозимах и абзимах.

      Конец ознакомительного фрагмента.

      Текст предоставлен ООО «ЛитРес».

      Прочитайте эту книгу целиком, купив