из них не менее 50 г должно быть животных белков. Белки пищи в организме человека под действием протеолитических ферментов расщепляются на аминокислоты.
Для построения белков организма человека ежедневно требуется восемь аминокислот (лизина – 3–4 г, триптофана – 1 г, лейцина 4–6 г, фенилаланина 2–4 г, изолейцина 3–4 г, метионина 2–4 г, валина – 4, треонина – 2–3 г). Эти аминокислоты называются незаменимыми, они поступают в организм только с пищей. Другие аминокислоты могут заменяться и синтезироваться в организме, поэтому называются заменимыми. Особенно важными и дефицитными аминокислотами являются триптофан, метионин и лизин. Различают полноценные белки, в составе которых имеются все незаменимые аминокислоты, и неполноценные, в составе которых не хватает хотя бы одной незаменимой аминокислоты.
Полноценными белками богаче пища животного происхождения, чем растительного. полноценные белки – казеин молока, белки яйца, а неполноценные – коллаген (отсутствует триптофан) – белок соединительной ткани мяса.
Молекула белка состоит из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью, -CO-NH-.
Множество аминокислот, связанных между собой пептидными связями, называются полипептидом (первичная структура). Полипептиды, в свою очередь, образуют белковые молекулы (вторичная, третичная и четвертичная структура).
Большое разнообразие белков обусловлено разнообразием аминокислот (20 шт.) и различной последовательностью их соединения в белковой молекуле.
Одним из основных свойств белков является их гидрофильность, т. е. способность связывать воду.
Белки могут подвергаться денатурации, т. е. изменению первоначальных нативных свойств белка. Денатурация может быть неглубокая или обратимая, когда первоначальные свойства почти восстанавливаются и глубокая или необратимая, когда происходит изменение структуры самой белковой молекулы. Наиболее типичным примером денатурации белков является тепловая денатурация, с которой связаны почти все процессы переработки пищевых продуктов и процессы приготовления пищи. Денатурация белков может происходить и под действием солей, щелочей, токов высокой частоты, ультразвука. При денатурации изменяется структура самой белковой молекулы, например, из глобулярной (т. е. шаровидной) переходит в фибриллярную (нитевидную или спиралевидную). При денатурации уменьшается также гидрофильность, т. е. способность связывать воду.
Все белки делятся на две группы: протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды, или сложные белки, состоящие из белка и вещества небелковой природы.
Протеины в зависимости от растворимости классифицируются:
– на альбумины – растворяются в воде, полноценные белки (яичный и молочный альбумины);
– глобулины – вводе не растворяются, но растворимы в растворах нейтральных солей, полноценные белки (яичный глобулин);
– проламины – не растворяются