Юрий Кривенцев

Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор


Скачать книгу

то энзимы – ключевая группа белков (аналогия: белки – дворянство химического мира, ферменты – королевский двор).

      Жизнь – это, прежде всего – процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы – первейшая основа жизни.

      I. Ферменты, их строение, изоферменты

      1. Общая характеристика

      Ферменты – биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов:

      1. повышают скорость химической реакции;

      2. действуют в мизерных концентрациях;

      3. не расходуются в ходе реакции;

      4. не смещают химическое равновесие реакций.

      Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:

      1. ферменты более активны;

      2. они регулируемы;

      3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);

      4. ферменты специфичны.

      Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:

      а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;

      б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);

      в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).

      2. Строение сложных ферментов

      Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построена только из аминокислот. Сложные – в их состав входит также небольшая небелковая часть.

      Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо̀льшая по размеру) – апофермент; небелковая – кофактор.

      Кофакторы делят на:

      а) кофермент – связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;

      б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно, жестко.

      3. Строение активного центра

      Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:

      а) контактная площадка – особая «выемка» в теле фермента, она выполняет две функции: во-первых, контакт с субстратом (S) и его удержание; во-вторых, она по форме и положению функциональных групп идеально сочетается с субстратом (и только с ним), следовательно, обеспечивает специфичность.

      б) каталитический участок – «сердце» энзима, именно он обеспечивает катализ, т. е. – ускорение реакции. Если фермент сложный, то его кофактор является тем самым каталитическим участком.

      4.