natürlichen L-Form eine semi-essenzielle proteinogene alpha-Aminosäure. Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt His zu den basischen Aminosäuren, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen alpha-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt. Von funktioneller Bedeutung sind das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin. Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese). Aus Histidin wird im Körper das Gewebshormon Histamin synthetisiert, welches gefäßerweiternd wirkt und die Magensaftsekretion anregt. Es ist auch an der Produktion von Hämoglobin in den roten Blutkörperchen beteiligt und aktiviert die weißen Blutkörperchen (Stärkung des Immunsystems). Hieraus ergeben sich die Anwendungen bei Anämie, Arthritis, Gelenkschmerzen, -versteifungen und -entzündungen.
Relativ hohe prozentuale Anteile an His finden sich in folgenden Lebensmitteln: Thunfisch, Schweine- und Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, rohem Lachs, Weizenkeimen und Käse (bes. im Emmentaler).
His ist auch Bestandteil einiger Arzneimittel und Vitamin-Präparate.
Bei vegetabiler Ernährung kann es zu einem Mangel kommen!
Zuletzt noch einige wichtige „nicht-essenzielle Aminosäuren“:
L-Asparagin (Asn) und L-Asparaginsäure (Asp)
L-Asparaginsäure ist in ihrer natürlichen L-Form eine der 20 proteinogenen alpha-Aminosäuren. Das Säure-Anion bezeichnet man als Aspartat-Ion. Da Aminosäuren im Körper normalerweise immer deprotoniert (enteiweißt) vorliegen, wird in der Biochemie statt L-Asparaginsäure häufig nur die Bezeichnung L-Aspartat verwendet.
L-Asparaginsäure wurde erstmals durch Hydrolyse von Asparagin gewonnen, das in den Keimlingen von Hülsenfrüchten vorkommt. Gemüsespargel (Asparagus officinalis) enthält ebenfalls relativ hohe Anteile an L-Asparaginsäure.
L-Asparagin ist eine proteinogene alpha-Aminosäure. Sie ist ein Derivat der sauren Aminosäure L-Asparaginsäure. Sie trägt statt der gamma-Carboxygruppe eine Amidgruppe, liegt beim isoelektrischen Punkt (pH-Wert) als Betain (inneres Salz) vor und zählt zu den hydrophilen Aminosäuren.
Bei beiden handelt es sich um saure aliphatische AS (Asp) und deren Amide. Asp (= Aminobernsteinsäure) hat wichtige Bedeutung im „Harnstoff-Zyklus“ - wird auch „Ornithin-Zyklus“ genannt (= Regelkreis der Harnstoff-Synthese) - und ist besonders wichtig zur Entgiftung des im Eiweißstoffwechsel entstehenden Ammoniaks (NH3) in den Mitochondrien der Leberzellen und den Hirnzellen, indem das Ammoniak mit Kohlendioxid (CO2) in Harnstoff überführt wird. Bei Asn handelt es sich um das Amid der Asp mit gleicher Bedeutung. Asn ist außerdem wichtig bei Erschöpfungs-Zuständen. Von großer Bedeutung - und besonders mit zunehmendem Alter wegen der reduzierten Konzentration - ist das Biogene Amin der Asparaginsäure, das „Beta-Alanin“ und zwar als wichtiger Baustein des unersetzlichen Coenzym-A („CoA“).
L-Aspartat (die konjugierte Base der Asparaginsäure) soll bei Wirbeltieren zusammen mit Glutaminsäure in mehr als 50 Prozent aller Synapsen des zentralen Nervensystems als Transmitter fungieren, unter anderem in den Kletterfasern des Kleinhirns und den Moosfasern der Ammonshornformation [Cornu ammonis = Gehirnwindung im Inneren des Telencephalons (Endhirn), die zur Hippocampus-Formation gezählt wird. Die Ammonshornsklerose ist der häufigste neuropathologische Befund bei der Temporallappenepilepsie als einer besonderen Form der Epilepsie]. Es wirkt über die Stimulation der NMDA-Rezeptoren. Die Wirkung ist jedoch nicht so stark wie mit Glutamat.
L-Glutamin (Gln) und L-Glutaminsäure (Glu)
Glutaminsäure